Коллагенолитический фермент животных клеток оказался идентичным энзимным системам некоторых патогенных микроорганизмов (Clostridium histolyticum) и личинок насекомых (Lucilia sericata и Hypoderma bovis), которые специализировались к паразитированию в тканях теплокровных и отличаются способностью быстрого разрушения коллагеновых волокон. По принятому биохимиками международному терминологическому принципу фермент был назван коллагеназой. Если в микробах и паразитирующих личинках мух присутствие коллагеназы вполне оправдывалось их адаптивными свойствами, то в клетках соединительной ткани теплокровных назначение фермента оставалось неясным. И только сравнительно недавно было высказано обоснованное предположение об участии коллагеназы в механизмах регулирования биосинтеза и катаболизма коллагена в норме и при патологических состояниях (Штраух, 1968). По-видимому, коллагеназа фибробластов и других клеток используется при реконструктивных и восстановительных превращениях в фибриллярном каркасе соединительной ткани, непрерывно протекающих в течение жизни. Реконструкция всегда сопряжена с частичным разрушением структуры, и эту работу в соединительной ткани выполняют те же клетки, которые создавали первоначально конструкцию и продолжают работу по ее восстановлению, внося таким образом необходимые коррективы в существующую архитектонику. Особенной интенсивностью резорбция коллагеновых волокон отличается при инволютивных процессах, что удалось проследить на различных экспериментальных моделях. Электронно-микроскопически и гистохимически зарегистрированы, в частности, происходящие изменения в коллагеновом каркасе при послеродовой инволюции матки, при регрессирующих перестройках соединительнотканного рубца и в капсуле, образовавшейся вокруг инородного тела (Шехтер, Милованова, 1975).